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第四章 蛋白质的生物合成.ppt

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第四章 蛋白质的生物合成(蛋白质代谢),概述 一. 蛋白质是大多数遗传信息的终产物。蛋白质的生物合成曾是生物化学史上最复杂的最具有挑战性的问题之一。 二. 在真核细胞中约有300多种大分子参加蛋白质的合成和修饰。它们是80种核糖体蛋白;20种以上的酶参与氨基酸的激活;12种以上的辅因子或其它蛋白质用于肽键的起始、延长和终止;100多种酶用于不同蛋白的最后修,饰;40种或更多的tRNA,rRNA参与蛋白质合成。细胞用蛋白质合成的能量占细胞所消耗能量的90%。 三. 在原核细胞中,20,000核糖体,100,000个蛋白和酶分子,200,000个酶分子参与蛋白质合成,占细胞干重的35%。在37℃ ,E.coli合成一个100个AA残基的肽链用5秒钟。,第一节 蛋白质生物合成与遗传密码 一. 五十年代关于蛋白质生物合成研究的三个主要进展 1. Paul Zamecnick等人证明蛋白质合成发生在细胞质中的小核糖核蛋白颗粒——核糖体(ribosome)上。 2. Hoagland和Zamecnick发现使ATP和细胞质组分(fraction)保温后使氨基酸成为“激活”状态,在这个过程中氨基酸被附着于tRNA,形成“氨酰-,tRNA”,催化这个反应的酶是“氨酰tRNA合成酶”。 3. Crick设想tRNA必是连接由四个字母编码的语言(核酸中的遗传信息)和20个字母组成的蛋白质语言之间的“适配器”(adapter),这种推测后来很快被证实。由mRNA指导蛋白质合成的全过程称为翻译(translation),由tRNA把mRNA中的核苷酸顺序翻译成多肽链中的氨基酸顺序。,第二节 遗传密码(Genetic code)的破译 一. 关于遗传密码组成的推测 四个核苷酸残基的DNA,若以两个核苷酸为组,则只有42=16种不同的组合,不足以为20种氨基酸编码; 以三个核苷酸残基为一组,则可有43=64个组合; 这种由三个核苷酸残基为一个氨基酸编码的组合称三联体密码(Triple code); 每个三联体密码称密码子(codon);,二. 三联体遗传密码的遗传学证据 1. 读码框架(Reading frame)一条多核苷酸链按连续三联体密码的方式去阅读,因起点不同可以有三种不同的阅读方式,每个阅读方式称读码框(亦称阅读框架)。如:苏(Thr)-ACGACGACGACGACG-精(Arg) - CGACGACGACGACGA-天冬(Asp)-GACGACGACGACGAC-,,,,,,,,,,,,,,,,2. 碱基的缺失或插入导致“框移突变”(frameshift mutation)DNA嵌入试剂诱导“框移突变”Ethidium Bromide(EB),Acridline orange;插入 insertion,缺失 deletion;,这些遗传学实验证明遗传密码是以核苷酸三联体组成的,多核苷酸链的遗传信息是由一特定点开始,以连续的方式被阅读的,遗传密码无标点,不交盖。 三. 人工合成信使RNA与无细胞体系蛋白质合成 1. 无细胞体系(cell-free systems)蛋白质合成;E.coli 细胞抽提物(extract)麦胚(wheat germ)抽提物网织红细胞(reticulocyte)抽提物,大肠杆菌无细胞体系的制备大肠杆菌细胞研碎,离心除去碎片(胞壁,膜等)细胞提取物(extract)含RNA,DNA,tRNA,Ribosomes,Enzymes和其它成份补加ATP,GTP和20种氨基酸混合物,人工合成的多聚核苷酸,其中某一AA用放射性同位素标记Cell-free system37 ℃,1hr 加TCA,终止反应沉淀蛋白(多肽)检测放射性掺入。,,,,,,用以上方法证明:poly(U)引导合成 poly(Phe)poly(A)引导合成 poly(Lys)poly(C)引导合成 poly(Pro) 2. 由两种核糖核苷二磷酸合成的随机共聚物作为人工信使RNA (使用多核苷酸磷酸化酶)两种核苷酸残基可以拼写的密码为23=8种,如UDP和GDP参加合成的随机共聚物可以有UUU,UUG,UGU,GUU,UGG, GUG,GGU,GGG。,当用76%的UDP和24%GDP在多核苷酸磷酸化催化下合成的多核苷酸作为人工mRNA时,下表为几种氨基酸掺入蛋白质的比例:AA 相对掺入数量 推测的密码子成份Phe 100 3UVal 37 2U,1GLeu 36 2U,1GCys 35 2U,1G Tyr 14 1U,2GGly 12 3G,四. 遗传密码破译的第二个突破发现当一特定顺序寡核苷酸存在时核糖体能与特定氨酰tRNA结合(Ninenberg&Philip Leder,1964)如pUUU促使核糖体与Phe-tRNAPhe结合;pAAA促使核糖体与Lys-tRNALys结合;pUUG刺激核糖体与亮氨酸tRNALeu的结合;pGUU刺激核糖体与缬氨酸tRNAVal的结合;,实验方案:每次反应混合物中某一氨基酸用14C标记;和核糖体结合的AA-tRNA可被吸附于硝酸纤维素滤膜。如果某一放射性氨酰tRNA被吸附于滤膜,则所加入的三核苷酸是这种放射性氨基酸的密码。,五. Knorana发明了合成具有特定重复顺序的多核苷酸的方法,例如GUA GUA GUA GUA GUA的合成 1. 化学合成9聚核苷酸(脱氧核苷酸)5’GTAGTAGTA3’和5’TACTACTAC3’ 2. DNA聚合酶酶促延伸5’GTAGTAGTA 酶 CATCATCAT5’5’GTAGTAGTAGTAGTA3’3’CATCATCATCATCAT5’,,3. RNA聚合酶以DNA为模板合成RNA提供GTP,UTP,ATP合成5’-GUAGUAGUAGUA-3’提供CTP,UTP,ATP合成5’-UACUACUACUAC-3’,,,,,,这些特定重复顺序的RNA模板用于合成蛋白质,如-ACA CAC ACA CAC ACA-能指导苏氨酸和组氨酸掺入多肽,而表17-1的实验证明组氨酸的密码子是一个A两个C,因此CAC必是组氨酸的密码,故ACA必是苏氨酸的密码子。以上是遗传密码破译的第三个突破。,第三节 遗传密码的几个重要特性 一. 每个密码子之间没有标点,密码子连续排列组成读码框架,因此读码框架必须在读码开始时作正确框定。 二. 有些密码子有专门的功能 AUG为甲硫氨酸编码,但也是多肽合成的起始密码; UAA,UAG,UGA不为任何氨基酸编码,是肽链合成的终止信号,称为终止密码子(“stop codons”,“ termination codon”)。,或称“无意义”密码子(nonsense codons),由普通密码变成终止密码子的突变称无意义突变,分别称琥珀型(UAA,amber),赭石型(UAG,ochre)和蛋白石型(UGA,opal)。 开放读码框(亦称开放阅读框,open reading frame,ORF),一段含有50或多于50个连续密码子的DNA顺序若不含终止密码子,则这段DNA顺序连续为开放读码框架。它可能为某种未知的多肽或RNA编码。 三. 密码的简拼性(degeneracy),大多数氨基酸拥有两个或两个以上的密码子,如Leu和Ser有6个密码子,Gly和Ala有4个密码子,Glu,Ser和His有2个密码子,只有Met和Trp有单一密码子。因此大多数氨基酸的密码可以用XY 或XY来表示,这种情况称为密码的简并性。“通用”遗传密码表如下图 四. “摆动(wobble)”使得一个tRNA可识别几个密码子,A G,U C,tRNA中用于识别mRNA中的密码子的三个碱基称为反密码子(anticodon); 如果严格按Watson-Crick配对识别密码子,应有61种各别的tRNA,但实际上细胞没有那么多类型的tRNA; 一些tRNA在它的反密码子的第一个碱基是次黄嘌呤(I),它可以和A,U,C三个不同碱基形成非标准的碱基配对,即允许tRNA反密码子的第一个碱基在空间上(距离,键角)有一定的自由度。这,就允许一种tRNA可识别几个第三位碱基不同的密码子,这就是Crick的“摆动假设”; Crick的“摆动假设”(wobble hypothesis)的要点; 1. mRNA中密码子的前两个碱基总是和tRNA中的反密码子形成强的Watson-Crick碱基对,并决定大部分密码的特异性; 2. 反密码子的第一个碱基决定一种tRNA阅,读密码子的数目,A,C识别1个codon,G,U识别2个codons,I识别3个codons; 3. 当一个氨基酸有几个密码时,前两个碱基不同的密码子需要不同的tRNA; 4. 要翻译所有密码最少需要32种tRNA分子;,密码子与反密码子的松散结合允许tRNA从mRNA上迅速解离,提高蛋白质合成的速度。 病毒DNA中不同读码框的基因交盖现象,蛋白质合成的几个阶段:第一阶段 氨基酸的激活;第二阶段 肽链合成的起始;第三阶段 肽链合成的延长;第四阶段 肽链合成的终止和释放;第五阶段 新生肽链的折叠和加工;,第四节 核糖体 一. 核糖体(ribosome)是体内蛋白质合成的工厂原核生物中 每细胞约含核糖体15,000个);真核细胞中 核糖体可游离,亦可结合于内质网膜;细胞匀浆后,内质网膜破裂,包裹着核糖体形成“微粒体”(microsome),可用超离心法制备。 二. 核糖体的组成和结构,1. 核糖体RNA 所有核糖体RNA(rRNA)在结构和功能上都起重要作用(细菌rRNA占全核糖体质量的65%),分子内形成许多分子内双链区,原核生物16s rRNA的3’末端互补于mRNA的多肽合成起始位点,起到识别起始点的作用。 负责肽键合成的肽酰转移酶活性可能是由23s rRNA构成的核酶(ribozyme)赋予的。,单独30s亚基能与mRNA结合;50s亚基有两个位点,一个称A位点,另一个是P位点,一个用于结合氨基酰tRNA,一个用于结合肽酰tRNA。两个亚基结合形成椭圆形,中间带有缝隙,mRNA从中穿过,进行蛋白质合成。 多核糖体(polyribosome)mRNA从5’末端到3’末端依次结合多个核糖体,组成串珠状多核糖体。,2. 核糖体蛋白细菌核糖体小亚基上有21种蛋白,按发现鉴定顺序,以S1-S21命名;大亚基有34种蛋白,以L1-L34命名,分子量6,000-75,000不等。 3. 核糖体亚基有特殊的结构,,第五节 氨基酸的激活 一. 转移RNA(Transfer RNA,tRNA )分子量 73-93nt 分子量24,000-31,000道尔顿;有精确折叠的倒L型三维结构;1965 Robert Holly等人测定酵母tRNAAla的全部核苷酸顺序,76nt,其中有10个稀有碱基;一般特性: 5’末端有pG; 3’末端为CCA;,8个以上修饰碱基; 按最高碱基配对;原则(A=U,G≡C,G=U),所有tRNA都有三叶草式二级结构,含四个臂(有时具有核苷酸残基多的tRNA含一额外臂),其中AA arm和Anticodon arm对tRNA起接合器(Adapter)作用,极其重要。 二. 氨酰tRNA合成酶Aminoacyl-tRNA Synthetases功能:激活氨基酸并靠酶催化作用把氨基酸正确地连接到相应地tRNA分子的3’,末端。 1. 一种氨基酸一般只有一个tRNA合成酶; 2. 催化反应机制(如图); 3. 氨基酰tRNA合成酶有校对功能;a. 氨基酸的身份是由AA-tRNA合成酶决定的,酶对两个不同分子之间的区别能力只依赖于酶-底物之间的结合能。例如:Ile-tRNA合成酶激活Ile优于Val 200倍(仅差-CH2-)。,b. AA-tRNA合成酶的校对功能在细胞中,Val占据Ile位置的可能性是Ile的1/3000,AA-tRNA合成酶在此酶的另一位点,能检出不正确的AA,并水解它和AMP之间的高能键。不正确的氨基酸和tRNA结合可以激活AA-tRNA合成酶一个独立的酶活性位点,水解AA和tRNA之间的酯键。 4. AA-tRNA合成酶和tRNA之间构成“第二遗传密码”(second genetic code),AA-,tRNA合成酶既要识别氨基酸又要识别tRNA,酶和tRNA之间的特异相互作用被称为“第二遗传密码”。 AA-tRNA合成酶识别tRNA的方法 (1)识别反密码子本身甲硫氨酸,缬氨酸-tRNA合成酶,识别反密码子,改变反密码子UAC(缬) CAU(甲硫),使tRNAVal成为Met-tRNA合成酶的良好底物,相反亦然; (2)Ala,Ser-tRNA合成酶不识别反密,,码子,Ala-tRNA酶识别AA臂上的一个G=U碱基对;(3)三维结构亦是识别因子;,错义突变和无意义突变 a. 错义突变和无意义突变1. 造成由一个氨基酸取代原来的氨基酸的突变称为错义突变(missense mutation);2. 如果突变产生一个终止密码子,这称为无意义突变或称链终止突变(nonsense mutation或chain termination mutation);由有意密码变成终止密码子的突变分别称为:UAG(amber) 琥珀型,UAA(ochre) 赭石型UAG(opal) 蛋白石型;,b. 抑制子tRNA(suppressor tRNA)抑制链终止突变某tRNA的反密码子突变造成对终止密码子的识别,因而抑制无意义突变。 翻译性框移和RNA编辑:mRNA中途换马 1. 一个转录单位,转译成两种蛋白,如 Rous sarcoma virus中的gag与pol基因;,核糖体“倒呛”(hiccup)使“A”碱基复盖阅读,抹去终止密码,产生更大的融合蛋白,经修剪成反转录酶,但gag蛋白的产生效率是pol的20倍;这是病毒调节这两种蛋白表达的一种手段。 2. 框移用于基因表达的调节:E.coli终止释放因子RF2的反馈调节,RF2识别UAA,UGA,RF2基因的第26个密码即UGA(终止密码),下游与RF2基因有关的其他序列读码框向左移动一个碱基,即+1,框。当细胞中的RF2缺乏时,UGA没被RF2结合,而使UGAC被读成GAC (天冬氨酸),继续下游的翻译以完成RF2的合成,这是一个自我调节机制。 3. 转录后编辑性移码-四膜虫细胞色素氧化酶亚基II基因转录产物RNA的编辑:细胞内能找到互补于这种编辑后RNA的RNA分子,称为指导RNA(Guide RNA),象是用于编辑的模板,这种编辑性框移不是发生在核糖体上。,4. 载脂蛋白apoB100(human liver)与apoB48(human intestine)胞苷酸脱氨酶在2151密码处把CAA(Gln)变成UAA(stop)。第六节 肽键合成的起始作用 一. 多肽合成从氨基末端开始Howard Dintzis 1961 使用网织红细胞(Reticulocyte)活跃合成α-珠蛋白,补加14C-Leucine于细胞培养物中几分钟之后分离的α-珠蛋白链,放射性Leu残基集中在羧基末端,这个实验表达肽链合成开始在N末端,并向C末端延伸。 二. 细菌mRNA的起始识别顺序和起始密码子SD序列:位于mRNA5’末端的顺序,含5-9个嘌呤核苷酸残基,互补于16s rRNA 3’末端,以使AUG起始密码置于正确的位置,SD顺序中心离AUG起始密码8-13bp。 三. 特殊氨基酸起始蛋白质合成,用于肽链合成的起始氨基酸是N-甲酰甲硫氨酸(F-Met); 相对应的tRNA是tRNAfmet,而 tRNAmet用于内部; 起始氨基酸的合成10N-甲酰四氢叶酸+Met-tRNAfmet转甲酰酶 fMet -tRNAfmet+四氢叶酸转甲酰酶特异于Met-tRNAfmet,核糖体拒绝其他AA-tRNAMet进入起始位点; 四. 多肽合成起始所需的因子,,30s亚基; mRNA; fMet –tRNAfmet; 三种蛋白质起始因子(initiation factor)IF-1,IF-2,IF-3; GTP; 50s亚基; Mg++; 五. 多肽合成起始复合物形成 1. 30s亚基+IF-3+IF-1(结合);,2. 30s和mRNA结合(3’-16s RNA SD顺序)fMet –tRNAfmet结合在P位置,结合有GTP的IF-2与上述形成的复合物结合, fMet –tRNAfmet和AUG正确配对; 3. 30s亚基与50s亚基结合GTP GDP+PiIF-3,IF-2离开核糖体,IF-1的功能在于刺激IF-2,3的活性,真核生物有9个IF因子;,,第七节 肽链合成延长(Elongation) 一. 肽链生物合成的延长阶段所需因子 1. 起始复合物; 2. mRNA指令的下一个氨酰tRNA; 3. 延长因子(EF-Tu,EF-Ts,EF-G); 4. GTP; 二. 延长循环中的第一步:下一个AA-tRNA与核糖体的结合 a. AA-tRNA和EF-Tu+GTP结合,并结合于,Ribosome的A位,接着GTP被水解,EF-Tu,GDP被释放, EF-Tu·GDP在EF-Ts和GTP的参与下获得再生( EF-Tu·GTP )。 三. 第二步:由两个tRNA结合在核糖体P位和A位之间的氨基酸形成肽键;催化肽键形成的是肽酰转移酶(peptidyl transferase);1992年,Harry Noller等人证实这个催化反应是由23s rRNA完成的。这可能是RNA具有酶活性的又一证明。,四. 第三步:肽键延长循环-转位作用(translocation); 核糖体向mRNA的3’端方向移动一个密码子,肽酰tRNA从A位被转移到P位,EF-G(转位酶)靠水解GTP帮助实现这一过程,原P位不带氨基酸的tRNA被释放; 以后肽链的延长重复以上三步。每个氨基酸的补加使2GTP 2GDP+2Pi; 在肽链延长过程中新生肽链总是被连接在最后一个氨基酸附着的tRNA分子上,,,这个酯键是一种“化学胶水”,使肽键合成的全过程得以进行: (1)它激活末端羧基便于对下一个氨基的亲核进攻以形成酯键; (2)这个tRNA代表着肽键和信息分子mRNA的唯一联系; 在真核生物中,肽链的延长作用十分相似,延长因子使eEF-1α,eEF-1βγ,eEF-2,相当于原核生物中的Tu,Ts,G。,五. 核糖体上的校对仅依靠密码子和反密码子的相互作用Fritz Lipman 1962 Cys-tRNACys 化学修饰 Ala-tRNACysAla被掺入到所有Cys位置;第八节 多肽合成的终止作用(第四阶段)当核糖体A位上出现终止密码子UAA,UAG,UGA时,肽链合成进入终止过程。,,终止因子(termination factors)或释放因子(release factors)识别终止密码,并促使肽链合成终止。 原核生物中的释放因子为RF1,RF2,RF3,其作用:a. 水解末端肽酰tRNA键;b. 释放游离的多肽和tRNA;c. 核糖体解离成亚基; RF1识别UAG,UAA; RF2识别UGA,UAA;,RF3功能不完全了解;释放因子结合于终止密码子位置,诱导肽酰转移酶转移生长中的肽链与水分子结合。 真核生物eRF,识别全部终止密码。第九节 多肽链的折叠和修饰 蛋白质生物合成的最后一步:折叠和修饰(变成活性形式);,在肽链合成期间和合成后它自然地来取天然构象,允许最高数目的氢键,范德华力,离子键和疏水作用的形成,于是mRNA的一维结构信息变成蛋白质的三维结构信息; 一些新合成的蛋白质须经一步或几步修饰反应才形成它们最后的活性构象,这些修饰反应称为翻译后修饰(post-translation modification)。 一. 氨基末端和羧基末端的修饰,a. 原核生物 N-甲酰甲硫氨酸常被除去甲酰基; b. 真核生物约50%的新生肽N末端乙酰化,C末端残基有时也被修饰; 二. 除去信号顺序一些蛋白的N末端15-30个AA残基起着引导蛋白去细胞中最后目的地的作用,氨基末端地这段顺序称信号顺序(signal sequence),这类信号肽最后被特殊的肽酶除去。,三. 单个氨基酸的修饰 1. Ser,Thr,Tyr羧基的磷酸化如酪蛋白(Casein)酶法磷酸化,使它能结合Ca++,以供幼体的需要,磷酸化改变肽链所带电荷以调节酶的活性,一些蛋白Tyr残基磷酸化通常是细胞转化成癌细胞的重要步骤; 2. 加羧基如凝血酶在谷氨酸的位置被酶法导入一个羧基,它能结合Ca++诱发凝集机制; 3. 甲基化,如Lys甲基化,谷氨酸羧基甲基化以除去负电荷; 4. 加接寡核糖链一些糖蛋白中寡糖被共价结合于天冬酰胺(N-连寡糖)或丝氨酸残基(O-连寡糖),许多糖蛋白有细胞外功能,如粘膜润滑剂,抗原决定簇; 5. 补加异戊烯基团一些真核生物蛋白被加接异戊烯于半胱氨酸残基,其中有致癌基因ras-oncogeneproto-oncogene的蛋白质产物以及G蛋白,,核骨架蛋白Lamins,这种基团有利于蛋白锚泊在细胞膜上。 6. 补加辅基如乙酰辅酶A,羧基化酶加生物素,细胞色素(Cytochrome)C加血红素。 7. 蛋白酶解修饰胰岛素原胰蛋白酶原 水解 活性形式靡蛋白酶原,,8. 交联二硫键的形成输出到胞外的蛋白,常形成二硫键以稳定构象。“Chaperone protein”即“伴侣蛋白”,引导新生肽链按特定构象折叠。第十节 蛋白质合成的抗生素和毒素抑制蛋白质合成是细胞生理学中的核心功能之一,因此是抗生素和毒素的重要靶子,抗生素是生化武器,也是重要的研究工具。,嘌呤霉素(puromycin),由链霉菌产生(Streptomyces olboniger),结构类似于AA-tRNA 3’末端,能结合于50s 核糖体A位,参加肽链形成过程,产生肽酰嘌呤霉素,但很快从核糖体上解离停止多肽的合成; 四环素抑制AA-tRNA 在A位的结合;氯霉素抑制细菌肽酰的转移; 链霉素是碱性三糖,可造成细菌密码的错读,高浓度时抑制起始;,几个真核生物的毒素或抗生素 环己亚胺 抑制80s肽酰转移酶活性,但不抑制70s核糖体的这种活性; 白喉毒素(Diphthria toxin)修饰eEF-2,使之失活; 蓖麻毒蛋白(ricin) 灭活60s亚基;,第十一节 蛋白质的定向输送和降解 一. 真核生物细胞有许多亚结构和细胞器要求蛋白质定向输送 蛋白质被分类并输送到正确的细胞位置的过程称蛋白质的定向输送(Protein targeting,蛋白质投递) 1. 分泌蛋白,膜蛋白,进入溶酶体的水解酶最初几步骤是相同的,从内质网开始; 2. 去线粒体,叶绿体或细胞核的有独立的,机制; 3. 留在细胞质内;所有输送模式中最重要的因子是信号顺序(sigal sequence)Sabatin & Bloded(1970) 不再需要的蛋白的选择性降解的信息主要包埋在蛋白质结构内部,大部分这类信息尚未被了解。 二. 信号顺序在蛋白定向输送中的作用 1. 许多真核蛋白翻译后修饰开始在内质网,,(Endoplasmic Reticulum),大部分分泌蛋白,溶酶体,膜上的蛋白在氨基末端有一信号顺序,这个信号肽引导新生肽进入内质网膜腔。 2. 氨基末端信号肽的特点 人胰岛素前体-Met-Ala-Leu-Trp-Met-Arg-Leu-Leu-Pro-Leu-Leu-Ala-Leu-Trp-Gly-Pro-Asp-Pro-Ala-Ala-Ala-Phe-Val-,,,,,,人感冒病毒-Met-Lys-Ala-Lys-Leu-Leu-Val-Leu-Leu-Tyr-Ala-Phe-Val-Gly-Asp-Gln-切点-碱性AA残基-疏水核-小侧链氨基酸(10-15 AA)全长13-36个AA残基。,,,3. 信号顺序在导向中的作用 a. 信号肽在内质网膜上由核糖体合成; b. 与信号识别颗粒结合(Signal Recognition Particle,SRP),肽延长暂停; c. SRP到达内质网膜外表与SRP受体结合形成多肽转位复合物(Peptide translocation complex),SRP解离,肽链延长继续,并被导入内质网膜腔; d. 信号肽被信号肽酶切除,多肽以各种不同方式被修饰;,三. 糖基化首先发生在内质网腔内糖蛋白可分为N-糖苷糖蛋白和O-糖苷糖蛋白,作为分类信号; a. N-糖苷糖蛋白的糖基化一般以多帖醇磷酸酯上转移寡糖链到蛋白上的,那是一个含14个单糖的寡糖核,寡糖侧链在此基础上进一步被剪接修饰; b. 蛋白质被运输载体送到高尔基器加接O-寡糖,并进一步修饰,然后分类,送往质膜或溶酶体或分泌出细胞;,四. 细菌蛋白的信号顺序 五. 细胞通过受体介导的胞饮作用输入蛋白 六. 细胞内蛋白质的降解 细胞内的蛋白质被选择性地降解; 蛋白质的降解需要ATP; 真核蛋白待降解的标签-泛素化(ubiquitin); N末端氨基酸;,
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