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蛋白防御功能之免疫球蛋白.doc

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蛋白防御功能之免疫球蛋白免疫球蛋白(英文:immunoglobulin,ig)是一组具有抗体活性的蛋白质,ig 由浆细胞产生,主要存在于生物体血液和和其他体液(包括组织液和外分泌液) 中,约占血浆蛋白总量的 20%;还可分布在 b 细胞表面。免疫球蛋白分子的功能Ig 是体液免疫应答中发挥免疫功能最主要的免疫分子,免疫球蛋白所具有的功能是由其分子中不同功能区的特点所决定的。(一)特异性结合抗原Ig 最显著的生物学特点是能够特异性地与相应的抗原结合,如细菌、病毒、寄生虫、某些药物或侵入机体的其他异物。Ig 的这种特异性结合抗原特性是由其 V 区( 尤其是 V 区中的高变区) 的空间构成所决定的。 Ig 的抗原结合点由 L 链和 H 链超变区组成,与相应抗原上的表位互补,借助静电力、氢键以及范德华力等次级键相结合,这种结合是可逆的,并受到 pH、温度和电解浓度的影响。在某些情况下,由于不同抗原分子上有相同的抗原决定簇,或有相似的抗原决定簇,一种抗体可与两种以上的抗原发生反应,此称为交叉反应(cross reaction)。抗体分子可有单体、双体和五聚体,因此结合抗原决定簇的数目(结合价) 也不相同。Fab 段为单价,不能产生凝集反应和沉淀反应。F(ab')2 和单体 Ig(如 IgG、IgD、IgE)为双价。双体分泌型 IgA 有 4 价。五聚体 IgM 理论上应为 10 价,但实际上由于立体构型的空间位阻,一般只有 5 个结合点可结合抗原。 B 细胞表面 Ig(SmIg)是特异性识别抗原的受体,成熟 B 细胞主要表达 SmIgM 和 SmIgD,同一 B 细胞克隆表达不同类 SmIg 其识别抗原的特异性是相同的。(二)活化补体1.IgM、 IgG1、IgG2 和 IgG3 可通过经典途径活化补体。当抗体与相应抗原结合后,IgG 的 CH2 和 IgM 的 CH3 暴露出结合 C lq 的补体结合点,开始活化补体。由于 Clq6 个亚单位中一般需要 2 个 C 端的球与补体结合点结合后才能依次活化 Clr 和 Cls,因此 IgG活化补体需要一定的浓度,以保证两个相邻的 IgG 单体同时与 1 个 Clq 分子的两个亚单位结合。当 Clq 一个 C 端球部结合 IgG 时亲和力则很低,Kd 为 10-4M,当 Clq 两个或两个以上球部结合两个或多个 IgG 分时,亲合力增高 Kd 为 10-8M。IgG 与 Clq 结合点位于CH2 功能区中最后一个 β折叠股 318~322 位氨基酸残基 (Glu-x-Lys-x-Lys)。IgM 倍以上。人类天然的抗 A 和抗 B 血型抗体为 IgM,血型不符合引韦的输血反应发生快而且严重。2.凝聚的 IgA、IgG4 和 IgE 等可通过替代途径活化补体。(三)结合 Fc 受体不同细胞表面具有不同 Ig 的 Fc 受体,分别用 FcγR、FcεR、FcαR 等来表示。当 Ig与相应抗原结合后,由于构型的改变,其 Fc 段可与具有相应受体的细胞结合。IgE 抗体由于其 Fc 段结构特点,可在游离情况下与有相应受体的细胞( 如嗜碱性粒细胞、肥大细胞) 结合,称为亲细胞抗体(cytophilic antibody)。抗体与 Fc 受体结合可发挥不同的生物学作用。1.介导 I 型变态反应变应原刺激机体产生的 IgE 可与嗜碱性粒细胞、肥大细胞表面 IgE 高亲力受体细胞脱颗粒,释放组胺,合成由细胞 FcεRI结合。当相同的变应原再次进入机体时,可与已固定在细胞膜上的 IgE 结合,刺激细胞脱颗粒,释放组受,合成由细胞脂质来源的介质如白三烯、前列腺素、血小板活化因子等,引起Ⅰ型变态反应。2.调理吞噬作用 调理作用(opsonization)是指抗体、补体 C3b、C4b 等调理素(opsonin)促进吞噬细菌等颗粒性抗原。由于补体对热不稳定,因此又称为热不稳定调理素(heat-labile opsonin)。抗体又称热稳定调理素(heat-stable opsonin)。补体与抗体同时发挥调理吞噬作用,称为联合调理作用。中性粒细胞、单核细胞和巨噬细胞具有高亲和力或低亲和力的 FcγRI(CD64)和 FcγRⅡ(CD32) ,IgG 尤其是人 IgG1 和 IgG3 亚类对于调理吞噬起主要作用。嗜酸性粒细胞具有亲和力 FcγRⅡ,IgE 与相应抗原结合后可促进嗜酸性粒细胞的吞噬作用。抗体的调理机制一般认为是:①抗体在抗原颗粒和吞噬细胞之间“搭桥” ,从而加强了吞噬细胞的吞噬作用; ②抗体与相应颗粒性抗原结合后,改变抗原表面电荷,降低吞噬细胞与抗原之间的静电斥力;③抗体可中和某些细菌表面的抗吞噬物质如肺炎双球菌的荚膜,使吞噬细胞易于吞噬; ④吞噬细胞 FcR 结合抗原抗体复合物,吞噬细胞可被活化。抗体的
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