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生物化学 酶学概论.ppt

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,-酶学概论,,什么是酶?,酶就是由细胞合成的,在机体内行使催化功能的生物催化剂。,没有酶的反应,有酶催化的反应,酶的化学本质,主要是蛋白质,极少数是RNA(核酶)。具有催化活性的RNA称为核酶。,单纯酶VS缀合酶,属于单纯蛋白质的酶为单纯酶,属于缀合蛋白质的酶 为缀合酶或结合酶。缀合酶除了蛋白质以外,还结合某 些对热稳定的非蛋白质小分子或金属离子。这些非蛋白 质成分统称为辅助因子。丧失辅助因子的酶被称为脱辅 酶,与辅助因子结合在一起的酶被称为全酶。辅助因子 包括辅酶、辅基和金属离子三类。辅酶专指那些与脱辅 酶结合松散、使用透析的方法就容易去除的有机小分子 ,如辅酶I和辅酶II。辅基专指那些与脱辅酶结合紧密( 有时甚至以共价键结合)、使用透析的方法难以去除的 有机小分子,例如琥珀酸脱氢酶中的FAD。许多辅酶和 辅基为水溶性维生素的衍生物。,含有紧密结合的金属离子的酶通常被称为金属 酶。最常见的充当辅助因子的金属离子有铜、 镁和锰。根据酶蛋白本身结构的特征,酶可以分为单 体酶、寡聚酶和多酶复合物。只有一条肽链组 成,但同时具有多个酶的活性,称为多功能酶 (单体酶中一类)。寡聚酶由两个以上亚基组 成,以次级键结合,多为调节酶。多酶复合物 两个以上功能相关的酶嵌合而成。,底物、产物和酶,底物,产物,酶催化底物转变成产物,酶的催化性质,酶与非酶催化剂的共同性质 酶特有的催化性质,酶与非酶催化剂的共同性质,只能催化热力学允许的反应,反应完成后本身不被消耗或变化,即可以重复使用,对正反应和逆反应的催化作用相同,不改变平衡常数,只加快到达平衡的速度或缩短到达平衡的时间。,酶特有的催化性质,1. 高效性 2. 酶在活性中心与底物结合 3. 专一性 4. 反应条件温和 5. 对反应条件敏感(最适温度、最适pH),容易失活 6. 受到调控 7. 许多酶的活性还需要辅助因子的存在,作为辅助因子的多为维生素或其衍生物。,酶促反应与非酶促反应效率的比较,酶的活性中心与酶促反应的特异性,酶的活性中心也称为活性部位,是指酶分子上直接与底物结合,并与催化作用直接相关的区域。 活性中心由结合基团和催化基团组成。前者负责与底物结合,决定酶的专一性,后者参与催化,负责底物旧键的断裂和产物新键的形成,决定酶的催化能力。但也可能有某些基团两者兼而有之。,活性中心的主要特征,(1)活性中心是一个三维实体,通常由在一级结构上并不相邻的氨基酸残基组成 (2)活性中心只占酶总体积很小的一部分(1%~2%) (3)活性中心为酶分子表面的一个裂缝、空隙或口袋,中心内多为疏水氨基酸残基,但也有少量极性氨基酸残基,以便底物结合和进行催化。His Cys Asp Arg Glu (4)与底物结合为多重次级键,包括氢键、疏水键和范德华力; (5)底物结合的特异性在一定程度上取决于活性中心和底物之间在结构上的互补性; (6)活性中心的构象不是固定不变的,而是具有一定的柔性。,酶的专一性,是指酶对参与反应的底物有严格的选择性,即一种酶仅能作用于一种底物,或一类分子结构相似的底物,发生某种特定类型的化学反应,产生特定的产物。 专一性一般有四种类型: (1)绝对专一性 它是指一种酶仅催化一个特定的反应。例如,脲酶只能催化尿素的水解反应; (2)基团专一性 它是指一种酶只作用于含有特定官能团(如磷酸基团、氨基和甲基等)的分子。如磷酸酶只水解特定底物分子上的磷酸基团;,(3)键专一性 它是指一种酶只作用于含有一种特定化学键的分子,而不管底物分子其它部分的结构。如二肽酶识别的是二肽分子中的肽键,而不管构成这个肽键的两个氨基酸残基是哪一种; (4)立体专一性酶对于具有立体异构体的底物只作用于其中 一种而对另一种无效的性质。分为旋光异构专一 性和几何异构专一性两类。还表现在能区分假手性C上的两个等同基团, 只催化其中一个,另一个不催化。,,解释酶专一性的几种模型: (1)锁与钥匙学说 (2)诱导契合学说 (3)“三点附着”模型 (4)“四点定位”模型,(1)和(2)解释酶作用的专一性。 (3)和(4)解释酶为什么能够区分対映异构体以及一个假手性C上两个一样的基团。,酶与底物结合的“锁与钥匙”模型,酶与底物结合的“诱导契合”模型,己糖激酶的诱导契合,,酶与底物结合的“三点附着”模型,为什么要研究酶?,理解酶的作用机制是认知大多数疾病的生理基础,为研制治疗这些疾病药物的提供理论指导。,研究酶的医学重要性,许多疾病是缺乏某一种酶或者一种酶不合适表达引起的。 酶是许多药物作用的目标。 酶有时可直接被用来治疗某种疾病。 存在一种酶或缺乏一种酶经常被用来诊断某些疾病。病毒性肝炎——谷丙转氨酶心肌梗塞——谷草转氨酶、肌酸激酶、LDH(H4)急性胰腺炎——淀粉酶、脂肪酶,酶的分类及其实例,
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